Белки: Часть 1

Видео

Конспект

Аминокислоты являются мономерными звеньями, которые соединяются и образуют белки. Белки – это линейные гетерополимеры из протеиногенных аминокислот. Строение белков по-другому называется их структурой, и есть 4 уровня структуры белка: первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура. Довольно многие белки останавливаются на третичном уровне структуры, и четвертичной структуры у них в норме нет. Хотя есть и другие представители белков, которым для нормального функционирования нужна четвертичная структура.

Первичная структура белка

Первичная структура белка – это соединение протеиногенных аминокислот друг с другом в цепочку для формирования линейного полимера. Соединяет аминокислоты друг с другом (вернее, катализирует их соединение) рибосома, которая фактически является огромным ферментативным комплексом, ускоряющим реакцию образования пептидной связи. Пептидная связь – это собственно связь, которая позволяет получить в итоге линейный полимер.

В образовании пептидной связи участвуют карбоксильная группа и аминогруппа. На самом деле, если бы у нас были не аминокислоты, а какие-то другие классы органических соединений, и одно из них содержало бы карбоксильную группу, а второе содержало бы аминогруппу и эти соединения вступили бы в реакцию, то у нас тоже произошло бы образование связи. Однако эта связь для неаминокислот не называлась бы пептидной. Общее название связи, которая формируется между карбоксильной группой и аминогруппой, – амидная связь. Соответственно, амидная связь, которая формируется именно альфа-карбоксильной и альфа-аминогруппой протеиногенных аминокислот, называется пептидной связью.

1.jpeg Белками называют длинные линейные полимеры, состоящие из нескольких десятков, сотен или даже тысяч аминокислот. Однако если говорить не о белках, а о пептидах, пептидами обычно называют небольшие соединения из примерно десятка – максимум нескольких десятков аминокислот. Часто бывают пептиды нерибосомального происхождения, то есть реакцию соединения аминокислот друг с другом катализируют не рибосомы, а какие-то другие ферменты.

На прошлой лекции мы обсуждали пространственную изомерию аминокислот и сказали, что для всех протеиногенных аминокислот (кроме глицина) возможны два стереоизомера (D и L). Рибосомы, которые синтезируют белки и катализируют образование пептидных связей, могут работать только с L-аминокислотами. Если же мы имеем дело с пептидом нерибосомального происхождения, во-первых, в его составе могут присутствовать D -аминокислоты (например, в некоторых нерибосомальных пептидах у бактерий, выполняющих функцию антибиотиков). Во-вторых, в пептидах нерибосомального происхождения можно встретить другие амидные связи, которые не являются пептидными (например, изопептидные связи, образованные с участием карбоксильной группы боковой цепи глутаминовой кислоты или аминогруппы боковой цепи лизина).

Вторичная структура белка

Выше первичной структуры лежит уровень вторичной структуры белка. В клетках живых организмов белки сворачиваются разнообразно, потому что последовательность протеиногенных аминокислот, которые следуют друг за другом, для каждого белка индивидуальна. Соответственно, индивидуальна и последовательность идущих друг за другом боковых цепей. Но глобально пространственная форма всех белков в первичной структуре – это просто очень длинная цепочка. Во-первых, эти формы для всех белков похожи, то есть довольно сложно придумать какое-то большое разнообразие функций, если пространственные формы белков на уровне первичной структуры довольно близки. Во-вторых, эта линейная длинная цепочка является очень крупной. Из-за этих двух причин дальнейшие уровни структуры белка представляют собой компактизацию первичной структуры. Компактизация идет последовательно и для разных белков приводит к появлению их уникальной пространственной формы.

Вторичная структура белка поддерживается двумя типами взаимодействий – водородными связями и Ван-дер-Ваальсовыми взаимодействиями. Двумя самыми распространенными в реальных белках вариантами вторичной структуры являются альфа-спирали и бета-складчатости (бета-листы), потому что они самые выгодные термодинамически.

Альфа-спираль: формируется за счет водородных связей между карбонильным кислородом ( C = O ) і-го аминокислотного остатка и амидным водородом ( N - H ) ( i+4 )-го остатка. Это спираль 4_{13} (разница в номерах остатков і и (i+4)=4,13 – это число атомов в цикле, образованном после появления водородной связи). Она правая (правозакрученная). Теоретически можно представить себе создание других спиралей, где водородная связь образуется между і-ым и ( i+2 ), ( i+3 ) или ( i+5 ) аминокислотными остатками (рис. 2). Однако все эти спирали менее термодинамически выгодны, чем альфа-спираль, из-за неоптимальных Ван-дерВаальсовых взаимодействий.

2.jpeg