Аминокислоты

Нингидриновая проба. Окислительное дезаминирование $\alpha$-аминокислот под действием нингидрина лежит в основе их качественного обнаружения. При этом $\alpha$-аминокислота претерпевает серьёзные превращения, а продукт реакции имеет синюю окраску. Нингидриновая реакция находит применение в криминалистике для проявления отпечатков пальцев. Более того, данное превращение используется для количественного определения аминокислот спектрофотометрическим методом. Отношение к нагреванию. При нагревании $\alpha$-аминокислоты превращаются в циклические амиды с двумя амидными функциональными группами, называемые дикетопиперазинами . Например, аланин циклизуется следующим образом: Для сравнения $\beta$-аминокислоты при высоких температурах трансформируются в ненасыщенные карбоновые кислоты, а $\gamma$-аминокислоты претерпевают внутримолекулярную дегидратацию с образованием циклических амидов – лактамов. Пептидный синтез. При взаимодействии двух аминокислот друг с другом образуются дипептиды. Молекула дипептида может реагировать с ещё одной молекулой аминокислоты с образованием трипептида. Процесс наращивания пептидной цепи может продолжаться дальше. Число аминокислотных остатков в пептидах находится в границах от 2 до 50, а молекулярная масса может достигать 10000. Природные полипептиды, построенные из более чем 50 остатков аминокислот, с очень большой молекулярной массой (от 10000 до десятков миллионов) называются белками . $\alpha$-аминокислоты в пептидах и белках связаны пептидной связью. Пептидная связь является основой построения полипептидной цепи и отличается высокой жёсткостью за счёт эффективного сопряжения НЭП азота с карбонильной группой. Формулы пептидов обычно записывают так, что свободная аминогруппа (N-конец) находится слева, а свободная карбоксильная группа (С-конец) находится справа. Это замечание позволяет нам однозначно считывать полипептидную цепь. Например, трипептид с последовательностью Lys-Gly-Pro (трёхбуквенные обозначения аминокислот) по определению считается записанным слева направо от N-конца к С-концу и называется лизилглицилпролин, где у лизина свободна $\alpha$-аминогруппа, а у пролина – карбоксильная группа. При проведении пептидного синтеза в растворе, помимо желаемого процесса, протекает целая серия побочных. Так, если взять две разные аминокислоты и запустить реакцию, то при бесконтрольном синтезе образуются четыре различных дипептида. Например, из глицина и аланина получаются продукты Ala-Ala, Ala-Gly, Gly-Gly и Gly-Ala. В современных условиях эта проблема решается твердофазным синтезом , предложенным Меррифилдом. Этот метод основан на сборке пептида на функционализованной полимерной подложке путём последовательного присоединения остатков аминокислот с защищёнными $\alpha$-аминогруппами. На сегодняшний день данный метод полностью автоматизирован, что позволяет получать пептиды любой последовательности. Способы получения $\mathbf{\alpha}$-аминокислот Гидролиз белков и пептидов. Гидролиз пептидов и белков протекает, как при нагревании с кислотами и щелочами, так и под действием специальных ферментов – протеаз. Таким способом можно получать энантиомерно чистые аминокислоты. Аминирование $\mathbf{\alpha}$-галогензамещённых кислот. Нуклеофильное замещение галогена на аминогруппу – один из самых известных методов синтеза $\alpha$-аминокислот. Метод Штреккера. По этому способу альдегид обрабатывают водным раствором смеси цианида калия и хлорида аммония. В результате нуклеофильного присоединения аммиака к альдегиду c последующим отщеплением воды образуется имин, который, реагируя с циановодородом, дает нитрил $\alpha$-аминокислоты. Гидролиз нитрильной группы приводит к искомому продукту. Аминирование $\alpha$-галогензамещённых кислот и метод Штреккера позволяют получать лишь рацемические смеси $\alpha$-аминокислот.