Аминокислоты. Белки: Часть 1

Видео

Конспект

Лекция 16: "Аминокислоты. Белки"

Наряду с углеводами и жирами, важными с точки зрения функционирования живых организмов веществами являются белки. Молекулы белков состоят из маленьких фрагментов – аминокислот. Аминокислоты являются бифункциональными органическими соединениями, в состав которых входит аминогруппа и карбоксильная группа. Таким образом, одновременно молекул аминокислот можно отнести к аминам и карбоновым кислотам.

Наибольшее значение для биохимии имеют \alpha -аминокислоты, у которых аминогруппа и карбоксильная группа связаны с одним и тем же атомом углерода, именно он и называется \alpha -атомом углерода (первый от карбоксильной группы). Общая формула \alpha -аминокислот приведена ниже. R – боковой радикал – то, что отличает 20 биогенных аминокислот, которые входят в состав всех белков живых организмов.

16.1 Все аминокислоты, входящие в состав белков, имеют тривиальные названия, некоторые из них перечислены ниже.

Название аминокислоты

Формула аминокислоты

Обозначение

Боковой радикал

Глицин

16.2

Gly

– H

Аланин

16.3

Ala

CH_3-

Фенилаланин

16.5

Phe

16.6

В живых организмах аминокислоты выполняют множество различных функций – структурные элементы пептидов, белков и других биологически активных соединений, важные компоненты питания, сигнальные молекулы. Аминокислоты получают гидролизом белков и используют как лекарственные средства в медицине и добавки к кормам.

Аминокислоты представляют собой бесцветные порошки, некоторые из них хорошо растворимы в воде.

Поскольку в состав аминокислот входит несколько различных по своим свойствам функциональных групп (аминогруппа, проявляющая основные свойства, и карбоксильная группа, проявляющая кислотные свойства), аминокислоты будут проявлять свойства обоих классов соединений.

Так, с кислотами образуются соли по аминогруппе:

16.7 А с основаниями – по карбоксильной:

16.8 В белках аминокислоты связываются посредством пептидной связи, которая образуется между двумя остатками аминокислот. При этом отщепляется вода.

16.9 16.10 Из двух аминокислот можно создать 4 различных дипептида, два – с двумя одинаковыми аминокислотными остатками, два с различными, в которых отличается лишь порядок соединения аминокислот. Стоит отметить, что действительно порядок соединения будет важен, для этого принято обозначать концы – тот, на котором остается свободная аминогруппа, называют N -конец, а на котором остается карбоксильная группа – C -конец.

А далее карбоксильная группа аминокислоты реагирует с аминогруппой следующей аминокислоты, образуется еще одна пептидная связь, получается трипептид. Процесс можно повторять много раз, именно таким образом из аминокислотных остатков и образуются белки – важнейшие молекулы живых организмов.

Для обнаружения аминокислот применяют нингидриновую реакцию. Аминокислота взаимодействует с нингидрином, при этом образуется окрашенное соединение сине-фиолетового, иногда красного, иногда желтого цвета. Эту реакцию применяют для идентификации и анализа отпечатков пальцев, поскольку в поте содержатся свободные аминокислоты.

Аминокислоты получают химическим путем из галогенпроизводных аминокислот, которые вводят во взаимодействие с аммиаком:

16.11 16.12 Из аминокислот образуются белки – природные высокомолекулярные соединения, мономеры которых связаны между собой пептидными связями. Белки входят в состав всех живых организмов, выполняя различные функции: каталитические, регуляторные, транспортные, сигнальные, скелетные, защитные и многие другие. Классические примеры белков – пепсин, инсулин, гемоглобин, коллаген, ферритин и многие другие, белки знакомы каждому.

Все без исключения химические реакции в организме человека протекают под действием катализаторов, большинство из которых являются белками, такие катализаторы называют ферментами. При гидролизе белков образуются свободные аминокислоты.

Свойства белка зависят от его строения. На первом этапе аминокислоты связываются в длинную цепь посредством образования пептидных связей. Такая структура называется первичной. Затем эта цепочка сворачивается либо в спираль, либо приобретает складчатую форму. Так образуется вторичная структура белков, которая придает им дополнительную устойчивость благодаря дополнительному связыванию между фрагментами пептидных связей.

Спираль или складки обычно имеют большую длину и сворачиваются в пространстве еще сильнее, порядок их размещения называют третичной структурой белка. И, наконец, у некоторых белков пептидные цепи могут совмещаться друг с другом, формируя четвертичную структуру.

16.13 Под действием различных факторов белки могут терять свою пространственную структуру без потери первичной. Этот процесс называется денатурацией белка и происходит при нагревании, изменении кислотности среды, действии излучения и под действием многих веществ.

16.14